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Entwicklung von Prodrugs, die durch tumorassoziierte Proteasen aktiviert werden

Laufzeit: 01.01.1994 - 31.12.1997

Partner: Prof. Dr. H.H. Fiebig, Freiburg

Kurzfassung


Viele invasiv wachsende menschliche Tumoren besitzen eine hohe Proteaseaktivität. Die ausgeprägte fibrinolytische Aktivität von Tumorzellen wird durch die Serinprotease Plasmin vermittelt. Plasmin entsteht aus seinem inaktiven Vorläufer Plasminogen als Folge einer Aktvierung durch tumorassoziierte Plasminogen-Aktivatoren (PA). Wir synthetisieren Peptid-verknüpfte Prodrugs, die durch tumorassoziierte Proteasen in das Wirkprinzip und das Trägerprinzip gespalten werden sollen. Ziel ist die...Viele invasiv wachsende menschliche Tumoren besitzen eine hohe Proteaseaktivität. Die ausgeprägte fibrinolytische Aktivität von Tumorzellen wird durch die Serinprotease Plasmin vermittelt. Plasmin entsteht aus seinem inaktiven Vorläufer Plasminogen als Folge einer Aktvierung durch tumorassoziierte Plasminogen-Aktivatoren (PA). Wir synthetisieren Peptid-verknüpfte Prodrugs, die durch tumorassoziierte Proteasen in das Wirkprinzip und das Trägerprinzip gespalten werden sollen. Ziel ist die spezifische Freisetzung des Antitumorwirkstoffes in umittelbarer Tumorumgebung und damit ein Gewinn an therapeutischer Breite.» weiterlesen» einklappen

  • invasiv fibrinolytische Aktivität Serinprotease Plasmin Plasminogen-Aktivatoren PA Peptid-verknüpfte Wirkprinzip Trägerprinzip Antitumorwirkstoffes

Projektteam


Beteiligte Einrichtungen