Photoaffinitätsmarkierung der Phosphofruktokinase (EC 2.7.1.11) aus Saccharomyces cerevisiae (und anderer nukleotid-bindender Proteine) mit 8-Azidopurinnukleotiden

Kurzfassung

Die Phosphofruktokinase katalysiert die Phosphorylierung von Fruktose-6-phosphat zu Fruktose-1,6-bisphosphat in der Gykolyse. Mit Hilfe der Photoaffinitätsmarkierung und der Photoaffinitätsvernetzung mit mono- und bifunktionellen photoaktivierbaren ATP-Analoga erhält man Aussagen zur Position und zum Aufbau der Nucleotidbindungsstellen dieses Enzyms. Dabei soll auch zwischen den katalytischen und regulatorischen Nukleotidbindungsstellen differenziert werden können.

Phosphofruktokinase Phosphorylierung Fruktose-6-phosphat Fruktose-16-bisphosphat Gykolyse. Photoaffinitätsmarkierung Photoaffinitätsvernetzung photoaktivierbaren ATP-Analoga Nucleotidbindungsstellen Nukleotidbindungsstellen

Veröffentlichungen

Schäfer, Hans-Jochen; Schuhen, A.
Photoaffinity labeling and photoaffinity crosslinking of enzymes

Vrancic, Maja Pavela-; Pfeifer, Eva; Liempt, Henk van et al.
ATP Binding in Peptide Synthetases: Determination of Contact Sites of the Adenine Moiety by Photoaffinity Labeling of Tyrocidine Synthetase 1 with 2-Azidoadenosine Triphosphate

Meffert, R.; Dose, K.; Rathgeber, G. et al.
Ultraviolet crosslinking of DNA-protein complexes via 8-azidoadenine

Godovac-Zimmermann, Jasminka; Schäfer, Hans-Jochen; Albuquerque, Edson X. et al.
Photoaffinity labeling of Torpedo acetylcholine receptor by physostigmine Andre Schrattenholz,

Meffert, R.; Rathgeber, G.; Schäfer, Hans-Jochen et al.
UV-induced cross-linking of Tet repressor to DNA containing tet operator sequences and 8-azidoadenines

Projektteam

Hans-Jochen Schäfer
Mitarbeiter
(Institut für Pharmazie und Biochemie - Therapeutische Lebenswissenschaften)

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Photoaffinitätsmarkierung der Phosphofruktokinase (EC 2.7.1.11) aus Saccharomyces cerevisiae (und anderer nukleotid-bindender Proteine) mit 8-Azidopurinnukleotiden

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