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Photoaffinitätsmarkierung der Phosphofruktokinase (EC 2.7.1.11) aus Saccharomyces cerevisiae (und anderer nukleotid-bindender Proteine) mit 8-Azidopurinnukleotiden

Laufzeit: 03.05.1995 - 02.05.1997

Partner: Prof. Dr. G. Kopperschläger, Univ. Leipzig; Prof. Dr. H. Kleinkauf, Techn. Univ. Berlin

Förderkennzeichen: DFG Scha 344/4-1

Förderung durch: DFG allgemein

Kurzfassung


Die Phosphofruktokinase katalysiert die Phosphorylierung von Fruktose-6-phosphat zu Fruktose-1,6-bisphosphat in der Gykolyse. Mit Hilfe der Photoaffinitätsmarkierung und der Photoaffinitätsvernetzung mit mono- und bifunktionellen photoaktivierbaren ATP-Analoga erhält man Aussagen zur Position und zum Aufbau der Nucleotidbindungsstellen dieses Enzyms. Dabei soll auch zwischen den katalytischen und regulatorischen Nukleotidbindungsstellen differenziert werden können.

  • Phosphofruktokinase Phosphorylierung Fruktose-6-phosphat Fruktose-16-bisphosphat Gykolyse. Photoaffinitätsmarkierung Photoaffinitätsvernetzung photoaktivierbaren ATP-Analoga Nucleotidbindungsstellen Nukleotidbindungsstellen

Veröffentlichungen






Projektteam


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